Klasifikacija biološko aktivnih snovi (BAS). Kaj so biološko aktivne snovi? Kaj je biološko aktivna snov?

Organske snovi, ki lahko spremenijo hitrost presnove v telesu, imenujemo biološko aktivne. Med njimi so razmeroma preproste organske molekule (na primer naravni amini) in zelo zapletene visokomolekularne spojine (na primer beljakovine z encimskimi lastnostmi).

Biološko aktivne snovi so encimi, hormoni, vitamini, antibiotiki, feromoni, pesticidi, biogeni stimulansi in druge snovi. Uporabljajo se za zdravljenje ljudi in domačih živali, zaščito rastlin, uravnavanje števila osebkov, na primer zmanjšanje števila žuželk s privabljanjem v pasti s spolnimi feromoni itd.

Biogeni stimulansi nastajajo v telesu v neugodnih razmerah – ob poškodbah, obsevanju, vnetju.

Med biološko aktivnimi snovmi je posebna skupina fitoncidov, ki ubijajo mikroorganizme. Odkril jih je sovjetski znanstvenik B.P. Fitoncidi so snovi rastlinskega izvora. Aktivni fitoncidi so v čebuli in česnu: hlapi in izvlečki iz njih ubijajo Vibrio cholera, bacil difterije in piogene mikrobe. Ko česen žvečite nekaj minut, večina bakterij, ki živijo v ustni votlini, umre. Glede na generično latinsko ime česna - allium - se njegova učinkovina imenuje alicin. Usninska kislina, fitoncid iz usničnega lišaja, zavira bakterije tuberkuloze.

Številni fitoncidi se sproščajo iz rastlin v plinastem stanju. Listi ribeza, oreha, hrasta, jelše in rumene akacije oddajajo heksenal, ki v zelo nizkih koncentracijah ubija praživali.

Odpornost krompirja in korenja na glivične bolezni določa fitoncid, ki ga vsebujejo - klorogenska kislina. Bolezen "snežna plesen" na žitih, ki jo povzroča gliva fusarium, uniči fitoncid benzoksazolin, ki nastane v tkivih žit ob poškodbi.

Vse biološko aktivne snovi, vključno s fitoncidi, so razvrščene kot produkti sekundarne presnove, pri čemer so beljakovine, ogljikovi hidrati in maščobe primarne presnove (glej Lipidi). Vendar pa vloga teh snovi v telesu ni drugotnega pomena: navsezadnje je njegovo preživetje v ekstremnih razmerah in pri interakciji s sosednjimi vrstami odvisno od njih.

Poleg tega so za nas pogosto tisti, ki določajo okus rastlinskih živil, zanje se zatečemo v zeleno lekarno narave.

Pomembno vlogo v življenju živali igrajo feromoni, ki jih proizvajajo specializirane žleze ali posebne celice (glej Endokrini sistem). Te biološko aktivne snovi, ki jih živali sproščajo v okolje, vplivajo na vedenje in včasih tudi na rast in razvoj osebkov iste ali celo druge vrste. Feromoni so lahko posamezne kemične spojine, pogosteje pa so kombinacija več snovi. Za različne živali so običajno različni. Feromoni vključujejo spolne atraktante - privlačne snovi, ki spodbujajo srečanje samca in samice; alarmne snovi, zbiranje itd. Posebej velik je pomen feromonov v življenju žuželk. Pri socialnih žuželkah uravnavajo tudi sestavo kolonije in specifične dejavnosti njenih članov.

Da bi telo športnika ohranilo zmogljivost in normalno delovanje po intenzivnih treningih in tekmovanjih, potrebuje uravnoteženo prehrano glede na individualne potrebe telesa, ki mora ustrezati starosti, spolu in športu športnika. Za ponovno vzpostavitev normalnega delovanja telesnih sistemov mora športnik skupaj s hrano prejeti zadostno količino beljakovin, maščob in ogljikovih hidratov ter biološko aktivnih snovi - vitaminov in mineralnih soli.

Kot veste, so fiziološke potrebe telesa odvisne od nenehno spreminjajočih se življenjskih pogojev športnika, kar ne omogoča kakovostno uravnotežene prehrane.

Vendar ima človeško telo regulacijske lastnosti in lahko absorbira potrebna hranila iz hrane v količinah, ki jih trenutno potrebuje. Vendar pa imajo te metode prilagajanja telesa določene meje.

Dejstvo je, da telo nekaterih dragocenih vitaminov in esencialnih aminokislin med presnovnim procesom ne more sintetizirati in jih lahko dobi samo s hrano. Če jih telo ne prejme, bo prehrana neuravnotežena, zaradi česar se zmanjša učinkovitost in obstaja nevarnost različnih bolezni.

Veverice

Te snovi so obvezne za dvigovalce uteži, saj pomagajo pri izgradnji mišične mase. Beljakovine nastanejo v telesu tako, da jih absorbiramo iz hrane. Po hranilni vrednosti jih ne moremo nadomestiti z ogljikovimi hidrati in maščobami. Viri beljakovin so izdelki živalskega in rastlinskega izvora.

Beljakovine, ki jih delimo na nadomestljive (približno 80 %) in esencialne (20 %). Neesencialne aminokisline se sintetizirajo v telesu, esencialnih pa telo ne more sintetizirati, zato jih moramo vnašati s hrano ali s športno prehrano.

Beljakovine so glavni plastični material. Skeletne mišice vsebujejo približno 20% beljakovin. Beljakovine so del encimov, ki pospešujejo različne reakcije in zagotavljajo intenzivnost metabolizma. Beljakovine vsebujejo tudi hormoni, ki sodelujejo pri uravnavanju fizioloških procesov. Beljakovine sodelujejo pri krčenju mišic.

Poleg tega so beljakovine sestavni del hemoglobina in zagotavljajo transport kisika. Krvni protein (fibrinogen) sodeluje pri procesu strjevanja krvi. Kompleksne beljakovine (nukleoproteini) prispevajo k dedovanju telesnih lastnosti. Beljakovine so tudi vir energije, potrebne za vadbo: 1 g beljakovin vsebuje 4,1 kcal.

Mišično tkivo je sestavljeno iz beljakovin, zato bodybuilderji, da povečajo mišično maso, v svojo prehrano vnesejo veliko beljakovin, 2-3 krat več od priporočene količine. Treba je opozoriti, da je prepričanje, da uživanje velikih količin beljakovin poveča moč in vzdržljivost, zmotno. Edini način za povečanje mišične mase brez škode za zdravje je redno usposabljanje.

Če športnik zaužije veliko beljakovinskih živil, to vodi do povečanja telesne teže. Ker redni trening poveča potrebo telesa po beljakovinah, večina športnikov uživa živila, bogata z beljakovinami, ob upoštevanju norme, ki so jo izračunali nutricionisti.

Živila, obogatena z beljakovinami, vključujejo meso, predelano meso, ribe, mleko in jajca.

Meso je vir popolnih beljakovin, maščob, vitaminov (B1, B2, B6) in mineralov (kalij, natrij, fosfor, železo, magnezij, cink, jod). Mesni izdelki vsebujejo tudi dušikove snovi, ki spodbujajo izločanje želodčnega soka, in ekstraktivne snovi brez dušika, ki se izločajo med kuhanjem.

Ledvice, jetra, možgani, pljuča prav tako vsebujejo beljakovine in imajo visoko biološko vrednost. Jetra poleg beljakovin vsebujejo veliko vitamina A in v maščobi topnih spojin železa, bakra in fosforja. Še posebej je uporaben za športnike, ki so prestali hude poškodbe ali operacije.

Dragocen vir beljakovin so morske in rečne ribe. Po vsebnosti hranilnih snovi ni slabše od mesa. Kemična sestava rib je v primerjavi z mesom nekoliko bolj raznolika. Vsebuje do 20% beljakovin, 20-30% maščob, 1,2% mineralnih soli (kalijeve soli, fosforja in železa). Morske ribe vsebujejo veliko fluora in joda.

V prehrani športnikov imajo prednost piščančja in prepeličja jajca. Uporaba jajc vodnih ptic je nezaželena, saj so lahko okužena s povzročitelji črevesnih okužb.

Poleg beljakovin živalskega izvora so tu še beljakovine rastlinskega izvora, ki jih najdemo predvsem v oreščkih in stročnicah, pa tudi v soji.

stročnice

Stročnice so hranljiv in nasiten vir beljakovin z nizko vsebnostjo maščob, vsebujejo netopne vlaknine, kompleksne ogljikove hidrate, železo, vitamina C in B. Stročnice so najboljši nadomestek živalskih beljakovin, znižujejo holesterol in stabilizirajo krvni sladkor.

Vključitev v prehrano športnikov je potrebna ne le zato, ker stročnice vsebujejo veliko beljakovin. Ta hrana vam omogoča nadzor nad telesno težo. Med tekmovanji je bolje, da stročnic ne uživate, saj so precej težko prebavljiva hrana.

soja vsebuje visoko kakovostne beljakovine, topne vlaknine, zaviralce proteaz. Sojini izdelki so dobri nadomestki za meso in mleko ter so nepogrešljivi v prehrani dvigovalcev uteži in bodybuilderjev.

Orehi, poleg rastlinskih beljakovin vsebujejo vitamine skupine B, vitamin E, kalij in selen. Različne vrste oreškov so vključene v prehrano športnikov kot hranljiv izdelek, katerega majhna količina lahko nadomesti veliko količino hrane. Oreščki obogatijo telo z vitamini, beljakovinami in maščobami, zmanjšujejo tveganje za nastanek raka in preprečujejo številne bolezni srca.

Maščobe (lipidi)

Maščobe imajo pomembno vlogo pri uravnavanju metabolizma in prispevajo k normalnemu delovanju telesa. Pomanjkanje maščob v prehrani vodi do kožnih bolezni, pomanjkanja vitaminov in drugih bolezni. Odvečna maščoba v telesu vodi v debelost in nekatere druge bolezni, kar pa za ljudi, ki se ukvarjajo s športom, ni sprejemljivo.

Ko maščobe vstopijo v črevesje, se začne proces njihove razgradnje na glicerol in maščobne kisline. Te snovi nato prodrejo skozi črevesno steno in se ponovno pretvorijo v maščobe, ki se absorbirajo v kri. Prenaša maščobe do tkiv, kjer se uporabljajo kot energija in gradbeni material.

Lipidi so del celičnih struktur, zato so nujni za nastanek novih celic. Odvečna maščoba se shrani kot rezerva maščobnega tkiva. Treba je opozoriti, da je normalna količina maščobe pri športniku v povprečju 10-12% telesne teže. Pri procesu oksidacije se iz 1 g maščobe sprosti 9,3 kcal energije.

Najbolj zdrave so mlečne maščobe, ki jih najdemo v maslu in gheeju, mleku, smetani in kisli smetani. Vsebujejo veliko vitamina A in drugih snovi, koristnih za telo: holin, tokoferol, fosfatide.

Rastlinske maščobe (sončnično, koruzno, bombaževo in olivno olje) so vir vitaminov in prispevajo k normalnemu razvoju in rasti mladega telesa.

Rastlinsko olje vsebuje večkrat nenasičene maščobne kisline in vitamin E. Rastlinsko olje, namenjeno toplotni obdelavi, mora biti rafinirano. Če rastlinsko olje uporabljamo sveže kot preliv za živila in jedi, je bolje uporabiti nerafinirano olje, bogato z vitamini in hranili.

Maščobe so bogate s snovmi, ki vsebujejo fosfor in vitamini ter so dragocen vir energije.
Polinenasičene maščobne kisline pomagajo izboljšati imuniteto, krepijo stene krvnih žil in aktivirajo presnovo.

Eden od nedavnih televizijskih programov je poročal, da Rusi zasedajo eno zadnjih mest glede zavedanja o sestavi živil. Izkazalo se je, da le 5% ruskih kupcev zanima kemična sestava izdelkov, ki je navedena na etiketi. Poleg tega jih zanima število kalorij, beljakovin, maščob in ogljikovih hidratov, za (omega) maščobne kisline pa še niso slišali.

Ogljikovi hidrati

V dietetiki ogljikove hidrate delimo na enostavne (sladkor) in kompleksne, ki so pomembnejši z vidika racionalne prehrane. Enostavni ogljikovi hidrati se imenujejo monosaharidi (fruktoza in glukoza). Monosaharidi se hitro raztopijo v vodi, kar olajša njihov prehod iz črevesja v kri.

Kompleksni ogljikovi hidrati so sestavljeni iz več molekul monosaharidov in se imenujejo polisaharidi. Med polisaharide sodijo vse vrste sladkorjev: mlečni, pesni, sladni in drugi, pa tudi vlaknine, škrob in glikogen.

Glikogen je bistven element za razvoj vzdržljivosti pri športnikih, je polisaharid in ga proizvajajo živali. Shranjuje se v jetrih in mišičnem tkivu; meso skoraj ne vsebuje glikogena, saj po smrti živih organizmov razpade.

Telo absorbira ogljikove hidrate v dokaj kratkem času. Glukoza, ki vstopi v kri, takoj postane vir energije, ki jo zaznavajo vsa tkiva v telesu. Glukoza je potrebna za normalno delovanje možganov in živčnega sistema.

Nekateri ogljikovi hidrati so v telesu v obliki glikogena, ki se v velikih količinah lahko pretvori v maščobo. Da bi se temu izognili, morate izračunati vsebnost kalorij v zaužiti hrani in vzdrževati ravnotežje med zaužitimi in prejetimi kalorijami.

Rženi in pšenični kruh, krekerji, žita (pšenica, ajda, biserni ječmen, zdrob, ovsena kaša, ječmen, koruza, riž), otrobi in med so bogati z ogljikovimi hidrati.

Koruzni zdrob– dragocen vir kompleksnih ogljikovih hidratov, vlaknin in tiamina. To je visoko kaloričen, a ne masten izdelek. Športniki bi ga morali uporabljati za preprečevanje koronarne srčne bolezni, nekaterih vrst raka in debelosti.

Visokokakovostni ogljikovi hidrati v žitih so boljši nadomestek za ogljikove hidrate v testeninah in pekovskih izdelkih. V prehrano športnikov je priporočljivo vnesti nemleta zrna nekaterih vrst žit.

  • Ječmen se pogosto uporablja za pripravo omak, začimb in prvih jedi;
  • Proso postrežemo kot prilogo k mesnim in ribjim jedem. Rastlinska zrna so bogata s fosforjem in vitamini B;
  • Divji riž vsebuje visoko kakovostne ogljikove hidrate, znatne količine beljakovin in vitaminov B;
  • Kvinoja je južnoameriško žito, ki se uporablja za pripravo pudingov, juh in glavnih jedi. Vsebuje ne samo ogljikove hidrate, ampak tudi velike količine kalcija, beljakovin in železa;
  • Pšenica se v športni prehrani pogosto uporablja kot nadomestek za riž.

Nezmleta ali grobo mleta žita so bolj zdrava kot mleta žita ali predelana žita v kosmiče. Žito, ki ni bilo podvrženo posebni tehnološki obdelavi, je bogato z vlakninami, vitamini in mikroelementi. Temna žita (kot je rjavi riž) ne povzročajo osteoporoze, za razliko od predelanih žit, kot je zdrob ali beli riž.

Preberite tudi:

Minerali

Te snovi so del tkiv in sodelujejo pri njihovem normalnem delovanju, ohranjanju potrebnega osmotskega tlaka v bioloških tekočinah in konstantnosti kislinsko-baznega ravnovesja v telesu. Poglejmo si glavne minerale.

kalij je del celic, natrij pa je v medcelični tekočini. Za normalno delovanje telesa je potrebno strogo določeno razmerje med natrijem in kalijem. Zagotavlja normalno razdražljivost mišičnega in živčnega tkiva. Natrij sodeluje pri vzdrževanju konstantnega osmotskega tlaka, kalij pa vpliva na kontraktilno funkcijo srca.

Tako presežek kot pomanjkanje kalija v telesu lahko povzroči motnje v delovanju srčno-žilnega sistema.

Kalij je v različnih koncentracijah prisoten v vseh telesnih tekočinah in pomaga vzdrževati vodno-solno ravnovesje. Bogati naravni viri kalija so banane, marelice, avokado, krompir, mlečni izdelki in citrusi.

kalcij je del kosti. Njegovi ioni so vključeni v normalno delovanje skeletnih mišic in možganov. Prisotnost kalcija v telesu spodbuja strjevanje krvi. Prekomerne količine kalcija povečajo pogostost krčenja srčne mišice, v zelo visokih koncentracijah pa lahko povzročijo srčni zastoj. Najboljši vir kalcija so mlečni izdelki, bogati s kalcijem pa so tudi brokoli in losos.

fosfor del celic in medceličnih tkiv. Sodeluje pri presnovi maščob, beljakovin, ogljikovih hidratov in vitaminov. Fosforjeve soli imajo pomembno vlogo pri vzdrževanju kislinsko-bazičnega ravnovesja krvi, krepitvi mišic, kosti in zob. S fosforjem so bogate stročnice, mandlji, perutnina in predvsem ribe.

Klor je del klorovodikove kisline želodčnega soka in se v telesu nahaja v kombinaciji z natrijem. Klor je nujen za delovanje vseh celic v telesu.

Železo je sestavni del nekaterih encimov in hemoglobina. Sodeluje pri distribuciji kisika in pospešuje oksidativne procese. Zadostna količina železa v telesu preprečuje razvoj anemije, zmanjšano imunost in poslabšanje delovanja možganov. Naravni viri železa so zelena jabolka, mastne ribe, marelice, grah, leča, fige, morski sadeži, meso in perutnina.

Brom najdemo v krvi in ​​drugih telesnih tekočinah. Krepi zavorne procese v možganski skorji in s tem spodbuja normalno razmerje med zaviralnimi in ekscitatornimi procesi.

jod je del hormonov, ki jih proizvaja ščitnica. Pomanjkanje joda lahko povzroči motnje številnih telesnih funkcij. Viri joda so jodirana sol, morske ribe, alge in drugi morski sadeži.

Žveplo je del beljakovin. Vsebujejo ga hormoni, encimi, vitamini in druge spojine, ki sodelujejo v presnovnih procesih. Žveplova kislina nevtralizira škodljive snovi v jetrih. Zadostna prisotnost žvepla v telesu znižuje raven holesterola in preprečuje razvoj tumorskih celic. Z žveplom so bogate čebulnice, zeleni čaj, granatna jabolka in različne vrste jagodičja.

Za normalno delovanje telesa so pomembni cink, magnezij, aluminij, kobalt in mangan. V celicah so prisotni v majhnih količinah, zato jih imenujemo mikroelementi.

magnezij– kovina, ki sodeluje pri biokemičnih reakcijah. Potreben je za krčenje mišic in delovanje encimov. Ta mikroelement krepi kostno tkivo in uravnava srčni utrip. Viri magnezija so avokado, rjavi riž, pšenični kalčki, sončnična semena in amarant.

Mangan– mikroelement, potreben za tvorbo kosti in vezivnega tkiva, delo encimov, ki sodelujejo pri presnovi ogljikovih hidratov. Ananas, robide in maline so bogati z manganom.

vitamini

Vitamini so biološko aktivne organske snovi, ki igrajo pomembno vlogo pri presnovi. Nekateri vitamini so v encimih, ki zagotavljajo nastanek bioloških reakcij, drugi so v tesni povezavi z endokrinimi žlezami.

Vitamini podpirajo imunski sistem in zagotavljajo visoko zmogljivost telesa. Pomanjkanje vitaminov povzroča motnje v normalnem delovanju telesa, ki jih imenujemo pomanjkanje vitaminov. Potrebe telesa po vitaminih se znatno povečajo s povišanjem atmosferskega tlaka in temperature okolja, pa tudi s telesno aktivnostjo in nekaterimi boleznimi.

Trenutno je znanih približno 30 vrst vitaminov. Vitamini so razdeljeni v dve kategoriji: topen v maščobi in vodotopni. V maščobi topni vitamini so vitamini A, D, E, K. Najdemo jih v telesnih maščobah in ne potrebujejo vedno rednega dovajanja od zunaj, v primeru pomanjkanja jih telo črpa iz svojih virov. Prekomerne količine teh vitaminov so lahko strupene za telo.

Vodotopni vitamini so vitamini skupine B, folna kislina, biotin, pantotenska kislina. Zaradi nizke topnosti v maščobah ti vitamini težko prodrejo v maščobno tkivo in se ne kopičijo v telesu, razen vitamina B12, ki se kopiči v jetrih. Presežek vodotopnih vitaminov se izloči z urinom, zato so nizko toksični in jih je mogoče jemati v precej velikih količinah. Preveliko odmerjanje včasih povzroči alergijske reakcije.

Za športnike so vitamini še posebej pomembne snovi iz različnih razlogov.

  • Prvič, vitamini so neposredno vključeni v procese razvoja, dela in rasti mišičnega tkiva, sintezo beljakovin in zagotavljanje celovitosti celic.
  • Drugič, med aktivno telesno aktivnostjo se veliko koristnih snovi porabi v velikih količinah, zato se med treningi in tekmovanji poveča potreba po vitaminih.
  • Tretjič, posebni vitaminski dodatki in naravni vitamini pospešujejo rast in povečujejo mišično zmogljivost.

Najpomembnejši vitamini za šport

vitamin E(tokoferol). Spodbuja normalno reproduktivno aktivnost telesa. Pomanjkanje vitamina E lahko povzroči nepopravljive spremembe v mišicah, kar je za športnike nesprejemljivo. Ta vitamin je antioksidant, ki ščiti poškodovane celične membrane in zmanjšuje količino prostih radikalov v telesu, katerih kopičenje vodi do sprememb v celični sestavi.

Z vitaminom E so bogata rastlinska olja, kalčki žit (rž, pšenica) in zelena zelenjava. Treba je opozoriti, da vitamin E poveča absorpcijo in stabilnost vitamina A. Toksičnost vitamina E je precej nizka, vendar se lahko v primeru prevelikega odmerjanja pojavijo neželeni učinki - kožne bolezni, neželene spremembe v spolni sferi. Vitamin E je treba zaužiti z majhno količino hrane, ki vsebuje maščobe.

vitamin H(biotin). Sodeluje pri reproduktivnih procesih telesa in vpliva na presnovo maščob ter normalno delovanje kože. Biotin ima ključno vlogo pri sintezi aminokislin. Vedeti morate, da biotin nevtralizira avidin, ki ga vsebujejo surov jajčni beljak. Če zaužijejo preveč surovih ali premalo kuhanih jajc, imajo lahko športniki težave z rastjo kosti in mišic. Viri biotina so kvas, jajčni rumenjak, jetra, žita in stročnice.

Vitamin C(askorbinska kislina). Vsebuje encime in katalizatorje. Sodeluje v redoks reakcijah, presnovnih procesih ogljikovih hidratov in beljakovin. Če v hrani primanjkuje vitamina C, lahko človek zboli za skorbutom. Treba je opozoriti, da v večini primerov ta bolezen vodi športnike do poklicne nesposobnosti. Njeni značilni simptomi so utrujenost, krvavitev in majavost dlesni, izguba zob, krvavitve v mišicah, sklepih in koži.

Vitamin C izboljša imuniteto. Je odličen antioksidant, ki ščiti celice pred prostimi radikali in pospešuje proces regeneracije celic. Poleg tega askorbinska kislina sodeluje pri tvorbi kolagena, ki je glavni material vezivnega tkiva, zato zadostna vsebnost tega vitamina v telesu zmanjšuje poškodbe pri povečanih močnih obremenitvah.

Vitamin C spodbuja boljšo absorpcijo železa, potrebnega za sintezo hemoglobina, sodeluje pa tudi pri procesu sinteze testosterona. Vitamin C je najbolj topen v vodi, zato se hitro porazdeli po tekočinah v telesu, zaradi česar se njegova koncentracija zmanjša. Večja kot je telesna teža, manjša je vsebnost vitaminov v telesu ob enaki porabi.

Pri športnikih, ki gradijo ali se ukvarjajo s športi moči, je potreba po askorbinski kislini povečana in se poveča z intenzivnim treningom. Telo tega vitamina ne more sintetizirati in ga prejme iz rastlinske hrane.

Dnevna poraba askorbinske kisline je potrebna za vzdrževanje naravnega ravnovesja snovi v telesu, medtem ko se v stresnih situacijah norma vitamina C poveča za 2-krat, med nosečnostjo pa za 3-krat.

Z askorbinsko kislino so bogate jagode črnega ribeza in šipka, citrusi, paprika, brokoli, melone, paradižnik in številna druga zelenjava in sadje.

Prevelik odmerek vitamina C lahko povzroči alergijske reakcije, srbenje in draženje kože, veliki odmerki pa lahko spodbudijo razvoj tumorjev.

vitamin A. Zagotavlja normalno stanje epitelnega ovoja telesa in je potreben za rast in razmnoževanje celic. Ta vitamin se sintetizira iz karotena. S pomanjkanjem vitamina A v telesu se imunski sistem močno zmanjša, sluznice in koža postanejo suhi. Vitamin A je zelo pomemben za vid in normalno spolno funkcijo.

Zaradi pomanjkanja tega vitamina se spolni razvoj pri dekletih upočasni, pri moških pa se proizvodnja sperme ustavi. Za športnike je še posebej pomembno, da vitamin A aktivno sodeluje pri sintezi beljakovin, ki so temeljne za rast mišic. Poleg tega ta vitamin sodeluje pri kopičenju glikogena v telesu, glavnega skladišča energije.

Za športnike je običajno vključena dokaj majhna količina vitamina A, vendar visoka telesna aktivnost ne prispeva k kopičenju vitamina A. Zato je treba pred pomembnimi tekmovanji zaužiti več živil, ki vsebujejo ta vitamin.

Njegov glavni vir je zelenjava in nekaj sadja, rdeče in oranžno obarvanega: korenje, marelice, buče, pa tudi sladki krompir, mlečni izdelki, jetra, ribje olje, jajčni rumenjaki.

Pri povečanju odmerkov vitamina A je treba biti zelo previden, saj je njihovo prekoračitev nevarno in vodi do resnih bolezni - zlatenice, splošne šibkosti, luščenja kože. Ta vitamin je topen v maščobi, zato ga telo absorbira le, če ga zaužijemo z mastno hrano. Pri uživanju surovega korenja je priporočljivo, da ga začinite z rastlinskim oljem.

B vitamini. Sem spadajo vitamini B1 (tiamin), B2 (riboflavin), B6, B12, V3 (nikotinska kislina), pantotenska kislina in drugi.

Vitamin B1(tiamin) sodeluje pri presnovi beljakovin, maščob in ogljikovih hidratov. Na pomanjkanje tiamina je najbolj občutljivo živčevje. Če ga primanjkuje, so presnovni procesi močno moteni. Brez tiamina v hrani se lahko razvije huda bolezen beriberi. Kaže se v presnovnih motnjah in motnjah normalnega delovanja
delovanje telesa.

Pomanjkanje vitamina B1 povzroča šibkost, prebavne motnje, motnje živčnega sistema in srčne aktivnosti. Tiamin je vključen v proces sinteze beljakovin in rasti celic. Učinkovit pri izgradnji mišic.

Vitamin B1 sodeluje pri tvorbi hemoglobina, ki je pomemben za obogatitev mišic s kisikom med aktivnim treningom. Poleg tega ta vitamin na splošno izboljša produktivnost in uravnava porabo energije. Bolj ko je vadba intenzivna, več tiamina je potrebno.

Tiamin se ne sintetizira v telesu, ampak prihaja iz rastlinske hrane. Z njim so še posebej bogati kvas in otrobi, mesni stranski proizvodi, stročnice in žita.

Vitamin B2(riboflavin). Vsebuje ga v vseh celicah telesa in je katalizator redoks reakcij. Pri pomanjkanju riboflavina opazimo znižanje temperature, šibkost, disfunkcijo prebavil in poškodbe sluznice. Riboflavin je vključen v najpomembnejše procese sproščanja energije: presnovo glukoze, oksidacijo maščobnih kislin, privzem vodika, presnovo beljakovin.

Obstaja neposredna povezava med telesno težo brez maščob in količino riboflavina v hrani. Pri ženskah je potreba po vitaminu B2 večja kot pri moških. Ta vitamin poveča razdražljivost mišičnega tkiva. Naravni viri riboflavina so jetra, kvas, žitarice, meso in mlečni izdelki.

Pomanjkanje pantotenske kisline lahko povzroči motnje v delovanju jeter, nezadostna količina folne kisline pa lahko povzroči anemijo.

Vitamin B3(nikotinska kislina). Ima pomembno vlogo pri sintezi maščob in beljakovin ter vpliva na rast telesa, stanje kože in delovanje živčnega sistema. Vsebuje encime, ki katalizirajo redoks procese v tkivih. Če telesu zagotovimo dovolj tega vitamina, se med treningom izboljša prehrana mišic.

Nikotinska kislina povzroča zoženje žil, zaradi česar so bodybuilderji videti bolj mišičasti na tekmovanjih, vendar je treba upoštevati, da veliki odmerki te kisline zmanjšujejo zmogljivost in upočasnjujejo izgorevanje maščob.

Vitamin B3 vstopi v telo s hrano. Telo ga še posebej potrebuje pri boleznih jeter, srca, blagih oblikah sladkorne bolezni in peptičnih razjedah. Pomanjkanje vitamina lahko privede do pelagre, za katero so značilne poškodbe kože in motnje v prebavnem traktu.

Kvas in otrobi, meso tune, jetra, mleko, jajca in gobe vsebujejo velike količine nikotinske kisline.

Vitamin B4(holin). Je del lecitina, ki sodeluje pri gradnji celičnih membran in tvorbi krvne plazme. Ima lipotropni učinek. Viri vitamina B4 so meso, ribe, soja in jajčni rumenjak.

Vitamin B6(piridoksin). Vsebuje encime, ki sodelujejo pri razgradnji aminokislin. Ta vitamin sodeluje pri presnovi beljakovin in vpliva na raven hemoglobina v krvi. Piridoksin je za športnike potreben v večjih odmerkih, saj spodbuja rast mišičnega tkiva in večjo zmogljivost. Viri vitamina B6 so mlado perutninsko meso, ribe, mesni stranski proizvodi, svinjina, jajca in cel riž.

Vitamin B9(folna kislina). Spodbuja in uravnava proces hematopoeze, preprečuje anemijo. Sodeluje pri sintezi genetske sestave celic, sintezi aminokislin in hematopoezi. Vitamin mora biti prisoten v prehrani med nosečnostjo in intenzivno telesno aktivnostjo. Naravni viri folne kisline so listnata zelenjava (solata, špinača, kitajsko zelje), sadje in stročnice.

Vitamin B12. Poveča apetit in odpravlja gastrointestinalne motnje. Z njegovim pomanjkanjem se raven hemoglobina v krvi zmanjša. Vitamin B12 sodeluje pri presnovi, hematopoezi in normalnem delovanju živčnega sistema. Ne sintetizira se in vstopi v telo s hrano.

Jetra in ledvice so bogate z vitaminom B12. Vsebujejo ga samo živila živalskega izvora, zato naj se športniki, ki sledijo dieti z nizko vsebnostjo maščob ali vegetarijanski dieti, o vključitvi tega vitamina v prehrano v obliki različnih pripravkov posvetujejo z zdravnikom. Pomanjkanje vitamina B12 vodi do perniciozne anemije, ki jo spremlja okvara hematopoeze.

Vitamin B13(orotska kislina). Ima povečane anabolične lastnosti in spodbuja presnovo beljakovin. Sodeluje pri sintezi nukleinskih kislin. Vključen v multivitaminske pripravke, naravni vir je kvas.

vitamin D zelo pomembna za absorpcijo kalcija in fosforja v telesu. Ta vitamin vsebuje veliko maščob, zato se mnogi športniki izogibajo njegovi uporabi, kar vodi do motenj v kostnem tkivu. Vitamin D je bogat z mlečnimi izdelki, maslom, jajci; nastaja v koži, ko je izpostavljen sončni svetlobi. Ta snov spodbuja rast telesa in sodeluje pri presnovi ogljikovih hidratov.

Pomanjkanje vitamina D vodi do motenj v delovanju mišično-skeletnega sistema, deformacije kosti in dihalne funkcije. Redno vključevanje živil in pripravkov, ki vsebujejo ta vitamin, v prehrano prispeva k hitrejšemu okrevanju telesa po večdnevnih tekmovanjih in povečani telesni aktivnosti, boljšemu celjenju poškodb, večji vzdržljivosti in dobremu počutju športnikov. Preveliko odmerjanje vitamina D povzroči toksično reakcijo in tudi poveča verjetnost razvoja tumorjev.

Sadje in zelenjava tega vitamina ne vsebujeta, vsebujeta pa provitamin D sterole, ki se pod vplivom sončne svetlobe spremenijo v vitamin D.

Vitamin K. Uravnava strjevanje krvi. Priporočljivo je, da ga vzamete pod velikimi obremenitvami in nevarnostjo mikrotravm. Zmanjšuje izgubo krvi med menstruacijo, krvavitvami in poškodbami. Vitamin K se sintetizira v tkivih in, če je prisoten v presežku, lahko povzroči krvne strdke. Vir tega vitamina so zelene kulture.

Vitamin B15. Spodbuja oksidativne procese v celicah.

vitamin P. Ob njegovem pomanjkanju se zmanjša moč kapilar in poveča njihova prepustnost. To vodi do povečane krvavitve.

Pantotenska kislina. Spodbuja normalen potek številnih kemičnih reakcij v telesu. Ob njegovem pomanjkanju se zmanjša telesna teža, razvije se slabokrvnost, motijo ​​se funkcije nekaterih žlez, upočasni se rast.

Ker so potrebe športnikov po vitaminih zelo različne in njihovo uživanje v naravni obliki ni vedno mogoče, je dobra rešitev uporaba zdravil, ki vsebujejo veliko količino vitaminov, mikro- in makroelementov v dozirni obliki.

Uničenje biološko aktivnih snovi

Vse biološko aktivne snovi se lahko uničijo. Uničenje ne spodbujajo samo naravni procesi, temveč tudi nepravilna uporaba, shranjevanje in uporaba izdelkov, ki vsebujejo biološko aktivne snovi.

Znanost se ukvarja z zbiranjem znanja ter analizo pojavov in dejstev. Če je bila znanost ob svojem nastanku enotna, nedeljiva in se je ta lepa, organsko značilna posebnost še posebej jasno pokazala v enciklopedičnih delih velikih mislecev antike, potem je kasneje prišel čas diferenciacija znanosti.

Od enotnega, skladen sistem naravoslovja kako je nastala enotna celota matematika, fizika, kemija, biologija in medicina, v družboslovju pa so se izoblikovale zgodovina, filozofija, pravo...

Ta neizogibna razdrobljenost znanosti, ki odraža objektivne procese v razvoju sveta, se nadaljuje še danes - pojavil kibernetika, jedrska fizika, kemija polimerov, oceanologija, ekologija, onkologija in desetine drugih ved.

Duh časa je postal ozka specializacija znanstvenikov, cele ekipe. Seveda to nikakor ne izključuje oblikovanja in izobraževanja široko izobraženih znanstvenikov z briljantno erudicijo in svetovna znanost pozna veliko primerov tega.

Pa vendar je vprašanje logično - ali ni v tem primeru izgubljena možnost razumevanja celostne slike sveta okoli nas, ali ni včasih pomanjšana formulacija problemov, ali ni umetno omejeno iskanje načinov za njihovo reševanje. ?

Odraz tega protislovja in neposredna posledica zakonov dialektike je bil nasprotno gibanje znanosti k medsebojnemu bogatenju, interakciji in povezovanju.

pojavil matematično jezikoslovje, kemijska fizika, biološka kemija...

Kakšen bo konkreten in končni rezultat tega nenehnega iskanja, nenehnega spreminjanja ciljev in predmetov raziskovanja, je še težko napovedati, vendar je nekaj očitno - na koncu bo človek dosegel napredek na tistih področjih znanja, ki so bila šele pred kratkim. zdelo se je zavito v globoko skrivnost...

Osupljiv primer je področje znanosti, ki leži na meji biologije in kemije.

Kaj združuje te znanstvene discipline, kakšen je pomen njihove interakcije?

Navsezadnje je biologija bila in bo morda še dolgo ostala eno najbolj skrivnostnih področij znanja in v njej je ostalo veliko praznih lis.

Nasprotno, kemija spada v kategorijo najbolj uveljavljenih, natančnih ved, v katerih je osnovne zakonitosti razjasnil in preizkusil čas.

Pa vendar ostaja dejstvo, da se kemija in biologija že dolgo premikata ena proti drugi na pol poti.

Kdaj se je to začelo, je zdaj težko ugotoviti ... Poskuse razlage življenjskih pojavov s stališča natančnih znanosti najdemo pri mislecih starogrške in rimske civilizacije; podobne ideje so bile jasneje oblikovane v delih izjemni predstavniki znanstvene misli srednjega veka in renesanse.

Do konca 18. stoletja je bilo zanesljivo ugotovljeno, da manifestacija življenja temelji na kemičnih transformacijah snovi, včasih preprostih in pogosto presenetljivo zapletenih. In prav iz tega obdobja se začne prava kronika združitve obeh znanosti, kronika, bogata z najpresunčnejšimi dejstvi in ​​epohalnimi odkritji, katere ognjemet ne poneha še danes...

Na prvih stopnjah je prevladoval vitalistični pogledi ki je trdil, da kemične spojine, izolirane iz živih organizmov ni mogoče pridobiti umetno, brez sodelovanja magične življenjske sile≫.

Uničujoč udarec zagovornikom vitalizma je zadalo delo F. Wöhlerja, ki je dobil tipično snov živalskega izvora - sečnina iz amonijevega cianata. Poznejše študije so popolnoma spodkopale položaj vitalizma.

Sredi 19. stol. organska kemija je opredeljena že kot kemija ogljikovih spojin nasploh – pa naj bodo to snovi naravnega izvora ali sintetični polimeri, barvila ali zdravila.

Eno za drugo je organska kemija premagala ovire na poti do razumevanja žive snovi.

Leta 1842 je N. N. Zinin izvedel sinteza anilin, leta 1854 prejel M. Berthelot sintezaštevilne kompleksne organske snovi, vključno z maščobe.

Leta 1861 je A. M. Butlerov prvi sintetiziral sladko snov - metilennitan, do konca stoletja so bile sinteze uspešno izvedene številne aminokisline in maščobe , začetek našega stoletja pa so zaznamovale prve sinteze proteinom podobni polipeptidi.

Ta smer, ki se je hitro in plodno razvijala, se je oblikovala do začetka 20. stoletja. v samostojno kemija naravnih spojin.

Med njenimi sijajnimi zmagami je dekodiranje strukture in sinteza biološko pomembnih alkaloidov, terpenoidov, vitaminov in steroidov, za vrhunce njenih dosežkov v sredini našega stoletja pa je treba šteti popolne kemične sinteze kinina, strihnina, rezerpina, penicilina. in prostaglandini.

Danes se z biološkimi problemi ukvarja na desetine ved, v katerih se tesno prepletajo ideje in metode biologije, kemije, fizike, matematike in drugih področij znanja.

Arzenal orodij, ki jih uporablja biologija, je ogromen. Prav to je eden od virov njenega hitrega napredka, osnova za zanesljivost njenih zaključkov in sodb.

Poti biologije in kemije pri razumevanju mehanizmov življenja ležijo druga ob drugi, kar je naravno, saj je živa celica pravo kraljestvo velikih in majhnih molekul, ki nenehno medsebojno delujejo, nastajajo in izginjajo ...

Ena od novih ved najde svoje področje uporabe tudi pri nas.- bioorganska kemija.

Bioorganska kemija je veda, ki proučuje odnos med strukturo organskih snovi in ​​njihovimi biološkimi funkcijami.

Predmeti proučevanja so: biopolimeri, vitamini, hormoni, antibiotiki, feromoni, signalne snovi, biološko aktivne snovi rastlinskega izvora, pa tudi sintetični regulatorji bioloških procesov (zdravila, pesticidi ipd.), bioregulatorji in posamezni metaboliti.

Kot del (del) organske kemije ta znanost preučuje tudi ogljikove spojine.

Trenutno obstaja 16 milijonov organskih snovi.

Razlogi za raznolikost organskih snovi:

1) Spojine ogljikovih atomov (C) lahko medsebojno delujejo med seboj in drugimi elementi periodnega sistema D.I. V tem primeru nastanejo verige in cikli.

2) Ogljikov atom je lahko v treh različnih hibridnih stanjih. Tetraedrska konfiguracija atoma C → ravninska konfiguracija atoma C.

3) Homologija je obstoj snovi s podobnimi lastnostmi, pri čemer se vsak član homolognega niza od prejšnjega razlikuje za skupino - CH 2 -.

4) Izomerija je obstoj snovi, ki imajo enako kvalitativno in kvantitativno sestavo, vendar različno zgradbo.

A) M. Butlerov (1861) je ustvaril teorijo o zgradbi organskih spojin, ki še danes služi kot znanstvena osnova organske kemije.

B) Osnovna načela teorije zgradbe organskih spojin:

1) atomi v molekulah so med seboj povezani s kemičnimi vezmi v skladu z njihovo valenco;

2) atomi v molekulah organskih spojin so med seboj povezani v določenem zaporedju, ki določa kemijsko strukturo molekule;

3) lastnosti organskih spojin niso odvisne le od števila in narave njihovih sestavnih atomov, temveč tudi od kemijske zgradbe molekul;

4) v molekulah obstaja medsebojni vpliv obeh atomov, ki so povezani in niso neposredno povezani drug z drugim;

5) kemijsko strukturo snovi je mogoče določiti s preučevanjem njenih kemičnih transformacij in, nasprotno, njene lastnosti lahko označimo s strukturo snovi.

Torej, predmeti proučevanja bioorganske kemije so:

1) biološko pomembne naravne in sintetične spojine: beljakovine in peptidi, nukleinske kisline, ogljikovi hidrati, lipidi,

2) biopolimeri mešanega tipa - glikoproteini, nukleoproteini, lipoproteini, glikolipidi itd.; alkaloidi, terpenoidi, vitamini, antibiotiki, hormoni, prostaglandini, rastne snovi, feromoni, toksini,

3) kot tudi sintetična zdravila, pesticide itd.

Biopolimeri so visokomolekularne naravne spojine, ki so osnova vseh organizmov. To so beljakovine, peptidi, polisaharidi, nukleinske kisline (NA), lipidi.

Bioregulatorji so spojine, ki kemično uravnavajo presnovo. To so vitamini, hormoni, antibiotiki, alkaloidi, zdravila itd.

Poznavanje strukture in lastnosti biopolimerov in bioregulatorjev nam omogoča razumevanje bistva bioloških procesov. Tako je vzpostavitev strukture proteinov in NA omogočila razvoj idej o biosintezi matričnih proteinov in vlogi NA pri ohranjanju in prenosu genetskih informacij.

Glavna naloga bioorganske kemije je razjasniti razmerje med strukturo in mehanizmom delovanja spojin.

Iz povedanega je torej jasno, da je bioorganska kemija znanstveno področje, ki se je razvilo na stičišču številnih vej kemije in biologije.

Trenutno je postala temeljna znanost. V bistvu je kemijski temelj sodobne biologije.

Z razvojem temeljnih problemov kemije živega sveta bioorganska kemija prispeva k reševanju problemov pridobivanja praktično pomembnih zdravil za medicino, kmetijstvo in številne industrije.

Glavne naloge:

- izolacija proučevanih spojin v posameznem stanju z uporabo kristalizacije, destilacije, različnih vrst kromatografije, elektroforeze, ultrafiltracije, ultracentrifugiranja, protitočne distribucije itd. p.;

- vzpostavitev strukture, vključno s prostorsko strukturo, ki temelji na pristopih organske in fizikalno-organske kemije z uporabo masne spektrometrije, različnih vrst optične spektroskopije (IR, UV, laser itd.), rentgenske difrakcijske analize, jedrske magnetne resonance, elektronske paramagnetne resonance, optične rotacije. disperzija in krožni dikroizem, hitra kinetika itd. v kombinaciji z računalniškimi izračuni;

- kemična sinteza in kemična modifikacija proučevane spojine, vključno s popolno sintezo, sintezo analogov in derivatov, - da bi potrdili strukturo, razjasnili razmerje med strukturo in biološko funkcijo ter pridobili praktično dragocena zdravila;

- biološko testiranje pridobljene spojine in vitro in in vivo.

Reševanje glavnih problemov B. x. pomembna za nadaljnji napredek biologije. Brez pojasnjevanja strukture in lastnosti najpomembnejših biopolimerov in bioregulatorjev je nemogoče razumeti bistvo življenjskih procesov, še manj pa najti načine za obvladovanje tako kompleksnih pojavov, kot so:

Razmnoževanje in prenos dednih lastnosti,

Normalna in maligna rast celic, -

Imunost, spomin, prenos živčnih impulzov in še veliko več.

Hkrati lahko preučevanje visoko specializiranih biološko aktivnih snovi in ​​procesov, ki se odvijajo z njihovo udeležbo, odpre bistveno nove priložnosti za razvoj kemije, kemijske tehnologije in inženiringa.

Problemi, katerih rešitev je povezana z raziskavami na področju biokemije, vključujejo:

Ustvarjanje strogo specifičnih visoko aktivnih katalizatorjev (na podlagi preučevanja strukture in mehanizma delovanja encimov),

Neposredna pretvorba kemične energije v mehansko (temelji na študiji krčenja mišic),

Uporaba v tehnologiji kemičnih principov shranjevanja in prenosa informacij, ki se izvajajo v bioloških sistemih, principi samoregulacije večkomponentnih celičnih sistemov, predvsem selektivna prepustnost bioloških membran, in še veliko več.

Našteti problemi ležijo daleč onkraj meja samega B. x. ustvarja pa temeljne predpogoje za razvoj teh problemov, daje glavne oporne točke za razvoj biokemijskih raziskav, ki so že povezane s področjem molekularne biologije. Širina in pomembnost reševanih problemov, raznolikost metod in tesna povezanost z drugimi znanstvenimi disciplinami so omogočili hiter razvoj biokemije.

Bioorganska kemija se je kot samostojno področje pojavila v 50. letih. 20. stoletje

V istem obdobju je ta smer začela delati prve korake v Sovjetski zvezi.

Zasluge za to so pripadale akademiku Mihailu Mihajloviču Šemjakinu.

Nato so ga močno podprli voditelji Akademije znanosti A.N. Nesmeyanov in N.N. Semenov, že leta 1959 pa je bil v sistemu Akademije znanosti ZSSR ustanovljen Osnovni inštitut za kemijo naravnih spojin. , ki jo je vodil od ustanovitve (1959) do leta 1970. Od leta 1970 do 1988, po smrti Mihaila Mihajloviča Šemjakina, je inštitut vodil njegov učenec in privrženec, akademik Yu A. Ovchinnikov. »Razvijajoč se v globinah organske kemije že od samega začetka njenega nastanka kot znanosti, ni le hranila in se hrani z vsemi idejami organske kemije, temveč jo tudi nenehno bogati z novimi idejami, novim stvarnim materialom temeljnega pomena. , nove metode," je dejal akademik, ugledni znanstvenik na področju organske kemije Mihail Mihajlovič Šemjakin (1908-1970)"

Leta 1963 je bil organiziran Oddelek za biokemijo, biofiziko in kemijo fiziološko aktivnih spojin Akademije znanosti ZSSR. Tovariši M. M. Šemjakina v tej dejavnosti in včasih v boju so bili akademiki A. N. Belozerski in V. A. Engelhardt; Že leta 1965 je akademik A. N. Belozersky ustanovil Medfakultetni laboratorij za bioorgansko kemijo Moskovske državne univerze, ki zdaj nosi njegovo ime.

Metode in raziskave: glavni arzenal sestavljajo metode organske kemije, za reševanje strukturnih in funkcionalnih problemov pa se uporabljajo tudi različne fizikalne, fizikalno-kemijske, matematične in biološke metode.

aminokisline ( aminokarboksilne kisline) - so bifunkcionalne spojine, ki vsebujejo dve reaktivni skupini v molekuli: karbonilno (–COOH), amino skupino (–NH 2), α-ogljikov atom (v sredini) in radikal (različen za vse α-aminokisline).

Aminokisline lahko obravnavamo kot derivate karboksilnih kislin, v katerih je eden ali več vodikovih atomov nadomeščenih z aminskimi skupinami.

Aminokisline (razen glicina) obstajajo v dveh stereoizomernih oblikah - L in D, ki vrtita ravnino polarizacije svetlobe v levo oziroma v desno.

Vsi živi organizmi sintetizirajo in asimilirajo samo L-aminokisline, D-aminokisline pa so zanje indiferentne ali škodljive. Naravne beljakovine vsebujejo pretežno α-aminokisline, v molekuli katerih je amino skupina vezana na prvi ogljikov atom (α-atom); V β-aminokislinah se amino skupina nahaja pri drugem ogljikovem atomu.

Aminokisline so monomeri, iz katerih so zgrajene polimerne molekule – proteini ali proteini.

Kot smo že omenili, so skoraj vse naravne α-aminokisline optično aktivne (z izjemo glicina) in spadajo v L-serijo. To pomeni, da v projekciji Fischer, če je spodajČe postavite substituent in karboksilno skupino na vrh, bo amino skupina na levi.

To seveda ne pomeni, da vse naravne aminokisline vrtijo ravnino polarizirane svetlobe v isto smer, saj je smer vrtenja določena z lastnostmi celotne molekule in ne s konfiguracijo njenega asimetričnega ogljikovega atoma. Večina naravnih aminokislin ima S-konfiguracijo (v primeru, ko vsebuje en asimetričen ogljikov atom).

Nekateri mikroorganizmi sintetizirajo aminokisline serije D. Take aminokisline imenujemo "nenaravne".

Konfiguracija proteinogenih aminokislin je povezana z D - glukozo; ta pristop je predlagal E. Fischer leta 1891. V Fischerjevih prostorskih formulah zavzemajo substituenti na kiralnem atomu C-2 položaj, ki ustreza njihovi absolutni konfiguraciji (to je bilo dokazano 60 let kasneje).

Na sliki sta prikazani prostorski formuli D- in L-alanina.

Vse aminokisline, z izjemo glicina, so zaradi svoje kiralne strukture optično aktivne.

Enantiomerne oblike ali optični antipodi imajo različne lomne količnike (krožna dvolomnost) in različne molarne ekstinkcijske koeficiente (krožni dikroizem) za levo in desno krožno polarizirano komponento linearno polarizirane svetlobe. Zasukajo ravnino nihanja linearne polarizirane svetlobe pod enakimi koti, vendar v nasprotnih smereh. Vrtenje poteka tako, da obe svetlobni komponenti prehajata skozi optično aktiven medij z različnimi hitrostmi in se hkrati fazno premikata.

Po kotu vrtenja A, določeno na polarimetru, je mogoče določiti specifično rotacijo [a] D.

IZOMERIZEM AMINOKISLIN

1) Izomerija ogljikovega skeleta

Doktor bioloških znanosti, profesor V. M. Škumatov;

Namestnik generalnega direktorja za vprašanja

inovativni razvoj RUE "Belmedpreparati"

Kandidat tehničnih znanosti T. V. Trukhacheva

Leontjev, V.N.

Kemija biološko aktivnih snovi: elektronski tečaj predavanj za študente specialnosti 1-48 02 01 "Biotehnologija" rednega in izrednega izobraževanja / V. N. Leontiev, O. S. Ignatovets. – Minsk: BSTU, 2013. – 129 str.

Elektronski tečaj predavanj je posvečen strukturnim in funkcionalnim značilnostim ter kemijskim lastnostim glavnih razredov biološko aktivnih snovi (beljakovine, ogljikovi hidrati, lipidi, vitamini, antibiotiki itd.). Opisane so metode kemijske sinteze in strukturne analize naštetih razredov spojin, njihove lastnosti in učinki na biološke sisteme ter njihova razširjenost v naravi.


Tema 1. Uvod

4

Tema 2. Proteini in peptidi. Primarna zgradba proteinov in peptidov

Tema 3. Strukturna organizacija proteinov in peptidov. Izbirne metode

Tema 4. Kemijska sinteza in kemijska modifikacija proteinov in peptidov

Tema 5. Encimi

45

Tema 6. Nekatere biološko pomembne beljakovine

68

Tema 7. Struktura nukleinskih kislin

76

Tema 8. Struktura ogljikovih hidratov in biopolimerov, ki vsebujejo ogljikove hidrate

Tema 9. Struktura, lastnosti in kemijska sinteza lipidov

104

Tema 10. Steroidi

117

Tema 11. Vitamini

120

Tema 12. Uvod v farmakologijo. Farmakokinetika

134

Tema 13. Zdravila proti malariji

137

Tema 14. Zdravila, ki vplivajo na centralni živčni sistem

Tema 15. Sulfonamidna zdravila

144

Tema 16. Antibiotiki

146

Reference

157

Tema 1. Uvod
Kemija biološko aktivnih snovi proučuje zgradbo in biološke funkcije najpomembnejših sestavin žive snovi, predvsem biopolimerov in nizkomolekularnih bioregulatorjev, s poudarkom na pojasnjevanju vzorcev razmerja med zgradbo in biološkim delovanjem. V bistvu je kemijski temelj sodobne biologije. Z razvojem temeljnih problemov kemije živega sveta bioorganska kemija prispeva k reševanju problemov pridobivanja praktično pomembnih zdravil za medicino, kmetijstvo in številne industrije.

Predmeti študija: proteini in peptidi, nukleinske kisline, ogljikovi hidrati, lipidi, mešani biopolimeri - glikoproteini, nukleoproteini, lipoproteini, glikolipidi itd.; alkaloidi, terpenoidi, vitamini, antibiotiki, hormoni, prostaglandini, rastne snovi, feromoni, toksini, pa tudi sintetična zdravila, pesticidi itd.

Raziskovalne metode: Glavni arzenal sestavljajo metode organske kemije, vendar se za reševanje strukturnih in funkcionalnih problemov uporabljajo tudi različne fizikalne, fizikalno-kemijske, matematične in biološke metode.

Glavne naloge: izolacija proučevanih spojin v posameznem stanju s pomočjo kristalizacije, destilacije, različnih vrst kromatografije, elektroforeze, ultrafiltracije, ultracentrifugiranja, protitočne porazdelitve itd.; vzpostavitev strukture, vključno s prostorsko strukturo, ki temelji na pristopih organske in fizikalno-organske kemije z uporabo masne spektrometrije, različnih vrst optične spektroskopije (IR, UV, laser itd.), rentgenske difrakcijske analize, jedrske magnetne resonance, elektronske paramagnetike. resonanca, rotacija optične disperzije in krožni dikroizem, metode hitre kinetike itd. v kombinaciji z računalniškimi izračuni; kemijska sinteza in kemijska modifikacija proučevanih spojin, vključno s popolno sintezo, sintezo analogov in derivatov, da bi potrdili strukturo, razjasnili razmerje med strukturo in biološko funkcijo ter pridobili praktično vredna zdravila; biološko testiranje nastalih spojin in vitro in in vivo.

Najpogostejše funkcionalne skupine v biomolekulah so:


hidroksil (alkoholi)


amino skupina (amini)


aldehid (aldehidi)


amid (amidi)


karbonil (ketoni)


ester


karboksilna (kislina)


eterično


sulfhidril (tioli)


metil


disulfid


etil


fosfat


fenil


gvanidin


imidazol

Tema 2. Beljakovine in peptidi. Primarna struktura proteinov in peptidov
Veverice– visokomolekularni biopolimeri, zgrajeni iz aminokislinskih ostankov. Molekulska masa beljakovin se giblje od 6.000 do 2.000.000 Da. Prav beljakovine so produkt genetske informacije, ki se prenaša iz generacije v generacijo in izvajajo vse življenjske procese v celici. Ti neverjetno raznoliki polimeri imajo nekaj najpomembnejših in vsestranskih celičnih funkcij.

Beljakovine lahko razdelimo:
1) po strukturi : enostavni proteini so zgrajeni iz aminokislinskih ostankov in ob hidrolizi razpadejo le na proste aminokisline ali njihove derivate.

Kompleksne beljakovine so dvokomponentne beljakovine, ki so sestavljene iz preproste beljakovine in neproteinske komponente, imenovane protetična skupina. Pri hidrolizi kompleksnih proteinov poleg prostih aminokislin nastane tudi neproteinski del oziroma njegovi razpadni produkti. Lahko vsebujejo kovinske ione (metaloproteini), pigmentne molekule (kromoproteini), lahko tvorijo komplekse z drugimi molekulami (lipo-, nukleo-, glikoproteini) in tudi kovalentno vežejo anorganski fosfat (fosfoproteini);

2. topnost v vodi:

– topen v vodi,

– topen v soli,

– topen v alkoholu,

– netopno;

3. opravljene funkcije : Biološke funkcije beljakovin vključujejo:

– katalitično (encimsko),

– regulacijski (zmožnost uravnavanja hitrosti kemičnih reakcij v celici in ravni metabolizma v celotnem organizmu),

– transport (transport snovi v telesu in njihov prenos skozi biomembrane),

– strukturna (sestavljena iz kromosomov, citoskeleta, vezivnega, mišičnega, podpornega tkiva),

– receptor (interakcija receptorskih molekul z zunajceličnimi komponentami in sprožitev specifičnega celičnega odgovora).

Poleg tega beljakovine opravljajo zaščitne, skladiščne, strupene, kontraktilne in druge funkcije;

4) odvisno od prostorske strukture:

– fibrilarne (narava jih uporablja kot strukturni material),

– globularni (encimi, protitelesa, nekateri hormoni itd.).

AMINOKISLINE, NJIHOVE LASTNOSTI
Aminokisline imenujemo karboksilne kisline, ki vsebujejo amino in karboksilno skupino. Naravne aminokisline so 2-aminokarboksilne kisline ali α-aminokisline, čeprav obstajajo aminokisline, kot so β-alanin, taurin, γ-aminomaslena kislina. Na splošno je formula za α-aminokislino videti takole:


α-aminokisline imajo pri 2. ogljikovem atomu štiri različne substituente, tj. vse α-aminokisline, razen glicina, imajo asimetričen (kiralni) ogljikov atom in obstajajo v obliki dveh enantiomerov - L- In D-aminokisline. Naravne aminokisline so L- vrstica. D-aminokisline najdemo v bakterijah in peptidnih antibiotikih.

Vse aminokisline v vodnih raztopinah lahko obstajajo v obliki bipolarnih ionov, njihov skupni naboj pa je odvisen od pH medija. Vrednost pH, pri kateri je skupni naboj enak nič, se imenuje izoelektrična točka. V izoelektrični točki je aminokislina zwitterion, tj. njena aminska skupina je protonirana, njena karboksilna skupina pa disociirana. V območju nevtralnega pH je večina aminokislin zwitterionov:


Aminokisline ne absorbirajo svetlobe v vidnem delu spektra, aromatske aminokisline absorbirajo svetlobo v UV območju spektra: triptofan in tirozin pri 280 nm, fenilalanin pri 260 nm.

Beljakovine dajejo številne barvne reakcije zaradi prisotnosti določenih aminokislinskih ostankov ali splošnih kemičnih skupin. Te reakcije se pogosto uporabljajo v analitične namene. Med njimi sta najbolj znani ninhidrinska reakcija, ki omogoča kvantitativno določanje amino skupin v proteinih, peptidih in aminokislinah, ter biuretna reakcija, ki se uporablja za kvalitativno in kvantitativno določanje proteinov in peptidov. Ko protein ali peptid, ne pa aminokisline, segrejemo s CuSO 4 v alkalni raztopini, nastane vijolično obarvana bakrova kompleksna spojina, katere količino lahko določimo spektrofotometrično. Barvne reakcije na posamezne aminokisline se uporabljajo za odkrivanje peptidov, ki vsebujejo ustrezne aminokislinske ostanke. Za identifikacijo gvanidinske skupine arginina se uporablja reakcija Sakaguchi - pri interakciji z a-naftolom in natrijevim hipokloritom gvanidini v alkalnem mediju dajejo rdečo barvo. Indolni obroč triptofana je mogoče zaznati z Ehrlichovo reakcijo - rdeče-vijolična barva pri reakciji s p-dimetilamino-benzaldehidom v H 2 SO 4. Paulijeva reakcija razkrije ostanke histidina in tirozina, ki v alkalnih raztopinah reagirajo z diazobenzen sulfonsko kislino in tvorijo rdeče obarvane derivate.

Biološka vloga aminokislin:

1) strukturni elementi peptidov in beljakovin, tako imenovane proteinogene aminokisline. Beljakovine vsebujejo 20 aminokislin, ki so kodirane z genetskim kodom in se med prevajanjem vgradijo v beljakovine, od katerih so nekatere lahko fosforilirane, acilirane ali hidroksilirane;

2) strukturni elementi drugih naravnih spojin - koencimi, žolčne kisline, antibiotiki;

3) signalne molekule. Nekatere aminokisline so nevrotransmiterji ali prekurzorji nevrotransmiterjev, hormonov in histohormonov;

4) najpomembnejši metaboliti, na primer nekatere aminokisline so predhodniki rastlinskih alkaloidov ali služijo kot darovalci dušika ali so vitalne sestavine prehrane.

Nomenklatura, molekulska masa in vrednosti pK aminokislin so podane v tabeli 1.

Tabela 1
Nomenklatura, molekulska masa in pK vrednosti aminokislin


Aminokislina

Imenovanje

Molekularno

teža


str K 1

(−COOH)


str K 2

(−NH3+)


str K R

(R-skupine)


Glicin

Gly G

75

2,34

9,60



Alanin

Ala A

89

2,34

9,69



Valin

Val V

117

2,32

9,62



levcin

Leu L

131

2,36

9,60



Izolevcin

Ile I

131

2,36

9,68



Prolin

Pro P

115

1,99

10,96



Fenilalanin

PheF

165

1,83

9,13



Tirozin

Tyr Y

181

2,20

9,11

10,07

Triptofan

Trp W

204

2,38

9,39



Serin

Ser S

105

2,21

9,15

13,60

treonin

Thr T

119

2,11

9,62

13,60

cistein

Cys C

121

1,96

10,78

10,28

metionin

srečal M

149

2,28

9,21



Asparagin

Asn N

132

2,02

8,80



Glutamin

Gln Q

146

2,17

9,13



Aspartat

Asp D

133

1,88

9,60

3,65

Glutamat

Glu E

147

2,19

9,67

4,25

Lizin

Lys K

146

2,18

8,95

10,53

Arginin

Arg R

174

2,17

9,04

12,48

Histidin

Njegov H

155

1,82

9,17

6,00

Aminokisline se razlikujejo po topnosti v vodi. To je posledica njihove zwitterionske narave, pa tudi sposobnosti radikalov za interakcijo z vodo (hidrat). TO hidrofilne vključujejo radikale, ki vsebujejo kationske, anionske in polarne nenabite funkcionalne skupine. TO hidrofoben– radikali, ki vsebujejo alkilne ali arilne skupine.

Odvisno od polarnosti R-skupine obstajajo štirje razredi aminokislin: nepolarne, polarne nenabite, negativno nabite in pozitivno nabite.

Nepolarne aminokisline vključujejo: glicin; aminokisline z alkilnimi in arilnimi stranskimi verigami - alanin, valin, levcin, izolevcin; tirozin, triptofan, fenilalanin; iminokislina - prolin. Prizadevajo si priti v hidrofobno okolje "znotraj" proteinske molekule (slika 1).

riž. 1. Nepolarne aminokisline
Polarno nabite aminokisline vključujejo: pozitivno nabite aminokisline – histidin, lizin, arginin (slika 2); negativno nabiti aminokislini – asparaginska in glutaminska kislina (slika 3). Običajno štrlijo navzven v vodno okolje beljakovine.

Preostale aminokisline tvorijo kategorijo polarnih nenabitih: serin in treonin (aminokisline-alkoholi); asparagin in glutamin (amidi asparaginske in glutaminske kisline); cistein in metionin (aminokisline, ki vsebujejo žveplo).

Ker so pri nevtralnem pH skupine COOH glutaminske in asparaginske kisline popolnoma disociirane, jih običajno imenujemo glutamat in aspartat ne glede na naravo kationov, prisotnih v mediju.

Številni proteini vsebujejo posebne aminokisline, ki nastanejo s spreminjanjem navadnih aminokislin po njihovi vključitvi v polipeptidno verigo, na primer 4-hidroksiprolin, fosfoserin, -karboksiglutaminska kislina itd.

riž. 2. Aminokisline z nabitimi stranskimi skupinami
Vse aminokisline, ki nastanejo pri hidrolizi beljakovin v razmeroma blagih pogojih, kažejo optično aktivnost, to je sposobnost vrtenja ravnine polarizirane svetlobe (z izjemo glicina).

riž. 3. Aminokisline z nabitimi stranskimi skupinami
Vse spojine, ki lahko obstajajo v dveh stereoizomernih oblikah, L- in D-izomerih, imajo optično aktivnost (slika 4). Beljakovine vsebujejo samo L-aminokisline.

L-alanin D-alanin
riž. 4. Optični izomeri alanina

Glicin nima asimetričnega ogljikovega atoma, medtem ko treonin in izolevcin vsebujeta po dva asimetrična ogljikova atoma. Vse druge aminokisline imajo en asimetričen ogljikov atom.

Optično neaktivna oblika aminokisline se imenuje racemat, ki je ekvimolarna zmes D- In L-izomeri, in je označen s simbolom D.L.-.

M

Aminokislinska števila, ki sestavljajo polipeptide, se imenujejo aminokislinski ostanki. Aminokislinski ostanki so med seboj povezani s peptidno vezjo (slika 5), ​​pri tvorbi katere sodelujeta α-karboksilna skupina ene aminokisline in α-amino skupina druge.
riž. 5. Tvorba peptidne vezi
Ravnotežje te reakcije se premakne v smeri tvorbe prostih aminokislin in ne peptida. Zato biosinteza polipeptidov zahteva katalizo in porabo energije.

Ker dipeptid vsebuje reaktivno karboksilno in amino skupino, se lahko nanj s pomočjo novih peptidnih vezi vežejo drugi aminokislinski ostanki, kar povzroči nastanek polipeptida – proteina.

Polipeptidna veriga je sestavljena iz redno ponavljajočih se odsekov - NHCHRCO skupin, ki tvorijo glavno verigo (skelet ali hrbtenico molekule), in variabilnega dela, vključno z značilnimi stranskimi verigami. R- skupine aminokislinskih ostankov štrlijo iz peptidnega ogrodja in v veliki meri tvorijo površino polimera, kar določa številne fizikalne in kemijske lastnosti proteinov. Prosta rotacija v peptidnem ogrodju je možna med dušikovim atomom peptidne skupine in sosednjim α-ogljikovim atomom ter med α-ogljikovim atomom in ogljikom karbonilne skupine. Zaradi tega lahko linearna struktura pridobi bolj zapleteno prostorsko konformacijo.

Imenuje se aminokislinski ostanek, ki vsebuje prosto α-amino skupino n-končna in ima prosto -karboksilno skupino – Z-konec.

Struktura peptidov je običajno prikazana z n-konec.

Včasih se končne -amino in -karboksilne skupine vežejo druga na drugo in tvorijo ciklične peptide.

Peptidi se razlikujejo po številu aminokislin, aminokislinski sestavi in ​​vrstnem redu povezovanja aminokislin.

Peptidne vezi so zelo močne, njihova kemična hidroliza pa zahteva težke pogoje: visoka temperatura in tlak, kislo okolje in dolgo časa.

V živi celici lahko peptidne vezi prekinejo proteolitični encimi, imenovani proteaze ali peptidne hidrolaze.

Tako kot aminokisline so tudi proteini amfoterne spojine in so v vodnih raztopinah nabiti. Vsak protein ima svojo izoelektrično točko – vrednost pH, pri kateri sta pozitivni in negativni naboj proteina popolnoma kompenzirana in je skupni naboj molekule enak nič. Pri vrednostih pH nad izoelektrično točko ima beljakovina negativen naboj, pri vrednostih pH pod izoelektrično točko pa pozitiven naboj.
SEKVENATORJI. STRATEGIJA IN TAKTIKA ANALIZE PRIMARNE STRUKTURE
Določanje primarne strukture beljakovin se zmanjša na določitev vrstnega reda aminokislin v polipeptidni verigi. Ta problem je rešen z metodo zaporedje(iz angleščine zaporedje-podzaporedje).

Načeloma lahko primarno strukturo beljakovin določimo z neposredno analizo aminokislinskega zaporedja ali z dešifriranjem nukleotidnega zaporedja ustreznih genov s pomočjo genetske kode. Seveda je največja zanesljivost zagotovljena s kombinacijo teh metod.

Samo sekvenciranje na trenutni ravni omogoča določanje aminokislinskega zaporedja v polipeptidih, katerih velikost ne presega več deset aminokislinskih ostankov. Hkrati so polipeptidni fragmenti, ki jih proučujemo, veliko krajši od tistih naravnih beljakovin, s katerimi imamo opravka. Zato je potrebno predhodno rezanje originalnega polipeptida na kratke fragmente. Po zaporedju nastalih fragmentov jih je treba sešiti nazaj v prvotno zaporedje.

Tako se določitev primarnega zaporedja proteina zmanjša na naslednje glavne korake:

1) cepitev proteina na več fragmentov dolžine, dostopne za sekvenciranje;

2) zaporedje vsakega od dobljenih fragmentov;

3) sestavljanje celotne beljakovinske strukture iz uveljavljenih struktur njenih fragmentov.

Študija primarne strukture proteina je sestavljena iz naslednjih stopenj:

– določitev njegove molekulske mase;

– določanje specifične aminokislinske sestave (sestava AA);

- opredelitev n- In Z-končni aminokislinski ostanki;

– cepitev polipeptidne verige na fragmente;

– cepitev originalne polipeptidne verige na drug način;

– ločevanje nastalih drobcev;

– aminokislinska analiza vsakega fragmenta;

– vzpostavitev primarne strukture polipeptida ob upoštevanju prekrivajočih se sekvenc fragmentov obeh cepitev.

Ker še ni metode, ki bi omogočala vzpostavitev celotne primarne strukture proteina na celotni molekuli, je polipeptidna veriga podvržena specifičnemu cepljenju s kemičnimi reagenti ali proteolitičnimi encimi. Mešanico nastalih peptidnih fragmentov ločimo in za vsakega od njih določimo aminokislinsko sestavo in aminokislinsko zaporedje. Po ugotovitvi strukture vseh fragmentov je treba določiti vrstni red njihove lokacije v prvotni polipeptidni verigi. Da bi to naredili, se protein razcepi z drugim sredstvom in dobi se drugi, drugačen niz peptidnih fragmentov, ki se ločijo in analizirajo na podoben način.

1. Določitev molekulske mase (naslednje metode so podrobno obravnavane v 3. temi):

– po viskoznosti;

– s hitrostjo sedimentacije (metoda ultracentrifugiranja);

– gelska kromatografija;

– elektroforeza v PAGE v disociacijskih pogojih.

2. Določitev sestave AA. Analiza aminokislinske sestave vključuje popolno kislinsko hidrolizo proučevanega proteina ali peptida z uporabo 6 n. klorovodikove kisline in kvantitativno določanje vseh aminokislin v hidrolizatu. Hidrolizo vzorca izvajamo v zaprtih ampulah v vakuumu pri 150°C 6 ur. Kvantitativno določanje aminokislin v proteinskem ali peptidnem hidrolizatu izvajamo z analizatorjem aminokislin.

3. Določanje N- in C-aminokislinskih ostankov. V polipeptidni verigi proteina je na eni strani aminokislinski ostanek, ki nosi prosto α-amino skupino (amino oz. n-terminalni ostanek), na drugi pa - ostanek s prosto α-karboksilno skupino (karboksil oz. Z-končni ostanek). Analiza končnih ostankov ima pomembno vlogo v procesu določanja aminokislinskega zaporedja proteina. Na prvi stopnji študije omogoča oceno števila polipeptidnih verig, ki sestavljajo proteinsko molekulo, in stopnjo homogenosti preučevanega zdravila. V naslednjih fazah z uporabo analize n-terminalni aminokislinski ostanki nadzorujejo proces ločevanja peptidnih fragmentov.

Reakcije za določanje N-terminalnih aminokislinskih ostankov:

1) ena prvih metod za določanje n-terminalne aminokislinske ostanke je leta 1945 predlagal F. Sanger. Ko α-amino skupina peptida ali proteina reagira z 2,4-dinitrofluorobenzenom, dobimo dinitrofenilni (DNP) derivat, obarvan rumeno. Poznejša kislinska hidroliza (5,7 N HCl) vodi do cepitve peptidnih vezi in tvorbe DNP derivata n-terminalne aminokisline. DNP aminokislino ekstrahiramo z etrom in identificiramo s kromatografijo v prisotnosti standardov.

2) metoda dansilacije. Največja uporaba za določanje n-terminalne ostanke trenutno najdemo z dansil metodo, ki sta jo leta 1963 razvila W. Gray in B. Hartley. Tako kot metoda dinitrofenilacije temelji na vnosu "oznake" v amino skupine proteina, ki se med nadaljnjo hidrolizo ne odstrani. Njegov prvi korak je reakcija dansil klorida (1-dimetilaminonaftalen-5-sulfoklorida) z neprotonirano α-amino skupino peptida ali proteina, da nastane dansil peptid (DNS peptid). Na naslednji stopnji se peptid DNS hidrolizira (5,7 N HCl, 105 °C, 12 - 16 ur) in sprosti n-terminalna aminokislina α-DNS. DNS aminokisline kažejo intenzivno fluorescenco v ultravijoličnem območju spektra (365 nm); Običajno za njihovo identifikacijo zadostuje 0,1 - 0,5 nmol snovi.

Obstaja več metod, s katerimi lahko ugotovite, kako n-končni aminokislinski ostanek in aminokislinsko zaporedje. Ti vključujejo razgradnjo po Edmanovi metodi in encimsko hidrolizo z aminopeptidazami. Te metode bodo podrobno obravnavane v nadaljevanju pri opisovanju aminokislinskega zaporedja peptidov.

Reakcije za določanje C-terminalnih aminokislinskih ostankov:

1) med kemičnimi metodami določanja Z-končne aminokislinske ostanke, metoda hidrazinolize, ki jo je predlagal S. Akabori, in oksazolonska metoda zaslužijo pozornost. Pri prvem od njih, ko peptid ali protein segrejemo z brezvodnim hidrazinom pri 100 - 120 °C, se peptidne vezi hidrolizirajo, da nastanejo hidrazidi aminokislin. Z-terminalna aminokislina ostane kot prosta aminokislina in jo je mogoče izolirati iz reakcijske mešanice ter identificirati (slika 6).

riž. 6. Razcep peptidne vezi s hidrazinom
Metoda ima številne omejitve. Hidrazinoliza uniči glutamin, asparagin, cistein in cistin; arginin izgubi gvanidinski del in nastane ornitin. Serin, treonin in glicin hidrazidi so labilni in se zlahka pretvorijo v proste aminokisline, zaradi česar je rezultate težko interpretirati;

2) Metoda z oksazolonom, pogosto imenovana metoda tritijeve oznake, temelji na sposobnosti Z-terminalni aminokislinski ostanek je podvržen ciklizaciji pod vplivom anhidrida ocetne kisline, da nastane oksazolon. V alkalnih pogojih se mobilnost vodikovih atomov na položaju 4 oksazolonskega obroča močno poveča in jih je mogoče zlahka nadomestiti s tritijem. Reakcijski produkti, ki nastanejo kot posledica naknadne kislinske hidrolize tritiranega peptida ali proteina, vsebujejo radioaktivno označene Z-terminalne aminokisline. Kromatografija hidrolizata in merjenje radioaktivnosti omogočata identifikacijo Z-terminalna aminokislina peptida ali proteina;

3) najpogosteje za določitev Z-terminalne aminokislinske ostanke encimsko hidrolizirajo karboksipeptidaze, kar omogoča tudi analizo C-terminalnega aminokislinskega zaporedja. Karboksipeptidaza hidrolizira samo tiste peptidne vezi, ki se tvorijo Z-terminalna aminokislina s prosto α-karboksilno skupino. Zato se pod delovanjem tega encima aminokisline zaporedno odcepijo od peptida, začenši z Z-terminal. To omogoča določitev relativnega položaja izmenjujočih se aminokislinskih ostankov.

Kot rezultat identifikacije n- In Z-terminalni ostanki polipeptida zagotavljajo dve pomembni referenčni točki za določanje njegovega aminokislinskega zaporedja (primarne strukture).

4. Fragmentacija polipeptidne verige.

Encimske metode. Za specifično razgradnjo beljakovin na določenih točkah se uporabljajo tako encimske kot kemične metode. Od encimov, ki katalizirajo hidrolizo beljakovin na določenih točkah, sta najbolj razširjena tripsin in kimotripsin. Tripsin katalizira hidrolizo peptidnih vezi, ki se nahajajo za ostanki lizina in arginina. Kimotripsin prednostno razgrajuje beljakovine po aromatskih aminokislinskih ostankih - fenilalaninu, tirozinu in triptofanu. Po potrebi se lahko specifičnost tripsina poveča ali spremeni. Na primer, obdelava preučevanega proteina s citrakonskim anhidridom vodi do acilacije ostankov lizina. V tako modificiranem proteinu se bo cepitev zgodila samo na ostankih arginina. Tudi pri preučevanju primarne strukture proteinov se široko uporablja proteinaza, ki prav tako spada v razred serinskih proteinaz. Encim ima dva maksimuma proteolitske aktivnosti pri pH 4,0 in 7,8. Proteinaza z visokim izkoristkom cepi peptidne vezi, ki jih tvori karboksilna skupina glutaminske kisline.

Raziskovalci imajo na voljo tudi velik nabor manj specifičnih proteolitičnih encimov (pepsin, elastaza, subtilizin, papain, pronaza itd.). Ti encimi se uporabljajo predvsem za dodatno fragmentacijo peptidov. Njihova substratna specifičnost je določena z naravo aminokislinskih ostankov, ki ne tvorijo samo hidrolizabilne vezi, ampak so tudi bolj oddaljeni vzdolž verige.

Kemične metode.

1) med kemijskimi metodami fragmentacije proteinov je najbolj specifična in najpogosteje uporabljena cepitev s cianogen bromidom na metioninske ostanke (slika 7).

Reakcija s cianogen bromidom povzroči tvorbo vmesnega cianosulfonijevega derivata metionina, ki se v kislih pogojih spontano pretvori v homoserin iminolakton, ta pa hitro hidrolizira s cepitvijo iminske vezi. Rezultat na Z-konca peptidov se homoserin lakton nadalje delno hidrolizira v homoserin (HSer), kar povzroči vsak peptidni fragment razen Z-terminalni, obstaja v dveh oblikah - homoserin in homoserin lakton;

riž. 7. Razcep polipeptidne verige s cianogen bromidom
2) veliko število metod je bilo predlaganih za cepitev proteina na karbonilni skupini ostanka triptofana. Eden od reagentov, ki se uporabljajo v ta namen, je n-bromosukcinimid;

3) reakcija izmenjave tiol-disulfida. Kot reagenti se uporabljajo reducirani glutation, 2-merkaptoetanol in ditiotreitol.

5. Določanje zaporedja peptidnih fragmentov. Na tej stopnji se vzpostavi aminokislinsko zaporedje v vsakem od peptidnih fragmentov, pridobljenih v prejšnji stopnji. V ta namen se običajno uporablja kemična metoda, ki jo je razvil Per Edman. Edman razkol se spušča v to, da samo n-končni ostanek peptida, vse druge peptidne vezi pa niso prizadete. Po identifikaciji odcepitve n- končni ostanek nalepke se vnese v naslednjo, ki je zdaj postala n-terminal, ostanek, ki se odcepi na enak način in gre skozi isti niz reakcij. Tako je z eliminacijo ostankov za ostanki mogoče določiti celotno aminokislinsko zaporedje peptida z uporabo samo enega vzorca za ta namen. Pri Edmanovi metodi peptid najprej reagira s fenil izotiocianatom, ki se veže na prosto α-amino skupino n-končni ostanek. Obdelava peptida s hladno razredčeno kislino vodi do izločanja n-končni ostanek v obliki derivata feniltiohidantoina, ki ga lahko identificiramo s kromatografskimi metodami. Preostanek peptidne vrednosti po odstranitvi n-končni ostanek je videti nedotaknjen. Operacijo ponovimo tolikokrat, kolikor je ostankov v peptidu. Na ta način je mogoče enostavno določiti aminokislinsko zaporedje peptidov, ki vsebujejo 10 - 20 aminokislinskih ostankov. Zaporedje aminokislin je določeno za vse fragmente, ki nastanejo med cepitvijo. Po tem se pojavi naslednja težava - ugotoviti, v kakšnem vrstnem redu so bili fragmenti v prvotni polipeptidni verigi.

Samodejno določanje zaporedja aminokislin . Velik dosežek na področju strukturnih študij beljakovin je bilo ustvarjanje leta 1967 P. Edmana in J. Begga. sekvencer– naprava, ki izvaja sekvenčno avtomatsko eliminacijo z visoko učinkovitostjo n-končne aminokislinske ostanke z uporabo Edmanove metode. Sodobni sekvencerji uporabljajo različne metode za določanje aminokislinskega zaporedja.

6. Cepitev originalne polipeptidne verige na drug način. Za določitev vrstnega reda nastalih peptidnih fragmentov vzamemo nov del prvotnega polipeptidnega pripravka in ga na drug način razdelimo na manjše fragmente, s čimer se cepijo peptidne vezi, ki so odporne na delovanje predhodnega reagenta. Vsakega od nastalih kratkih peptidov podvržemo sekvenčnemu cepljenju po Edmanovi metodi (enako kot v prejšnji fazi) in na ta način določimo njihovo aminokislinsko zaporedje.

7. Vzpostavitev primarne strukture polipeptida ob upoštevanju prekrivajočih se sekvenc fragmentov obeh cepitev. Aminokislinska zaporedja v peptidnih fragmentih, pridobljenih z obema metodama, primerjamo, da bi v drugem nizu našli peptide, v katerih bi se zaporedja posameznih odsekov ujemala z zaporedji določenih odsekov peptidov prvega niza. Peptidi iz drugega sklopa s prekrivajočimi se regijami omogočajo, da se peptidni fragmenti, dobljeni kot rezultat prve cepitve prvotne polipeptidne verige, povežejo v pravilnem vrstnem redu.

Včasih druga cepitev polipeptida na fragmente ni dovolj, da bi našli prekrivajoče se regije za vse peptide, pridobljene po prvi cepitvi. V tem primeru se uporabi tretja in včasih četrta metoda cepitve, da se pridobi nabor peptidov, ki zagotavljajo popolno prekrivanje vseh regij in vzpostavijo popolno aminokislinsko zaporedje v prvotni polipeptidni verigi.

Zgodovinski, znanstveni in družbeni vidiki študija

Biološko aktivne snovi

Učiteljica:

Karzhina G.A.

Izvajalec:

podiplomski študent Oddelka za kemijo trdne snovi

(1. letnik študija)

Gusarova E.V.

Nižni Novgorod

Uvod……………………………………………………..…………………….3

1. Pojem "biološko aktivna snov"……………………………..5

2. Zgodovina preučevanja biološko aktivnih snovi…………………………………………………….…...…7

2.1. Zgodovina raziskav encimov………………………………………….……8

2.2. Zgodovina raziskav vitaminov……………………………………………………10

2.3. Zgodovina raziskav hormonov…………………………………..……16

3. Prehranska dopolnila…………………………………………………………………………………………………………

4. Sodobne smeri raziskovanja biološko aktivnih snovi……………………………..25

5. Raziskave biološko aktivnih snovi, izvedene na Oddelku za kemijo trdne snovi Fakultete za kemijo Državne univerze v Nižnem Novgorodu. Lobačevski ………………………………29

Zaključek…………………………………………………………………………………….33

Literatura……………………………………………………………34


Uvod

Vsak od nas je slišal za pojem "biološko aktivna snov", vendar le redki razmišljajo o tem, kaj pomeni ta besedna zveza.

Vloge biološko aktivnih snovi v človeškem življenju ne bo težko razumeti, ko boste izvedeli, da vključujejo vitamine, hormone in encime, o katerih so vsi slišali veliko. Če upoštevamo izvor teh izrazov, potem je prvi del besede vitamin - "vita" - preveden iz latinščine kot "življenje", prevod besede hormon "hormao" iz grščine pa zveni kot "vzbujam , spodbujati«. Biološko aktivne snovi morajo po svojih imenih »inducirati življenje« in so torej zanj potrebne.

Biološko aktivne snovi sodelujejo v skoraj vseh biokemičnih procesih v našem telesu. So katalizatorji presnovnih procesov in pogosto opravljajo regulatorno funkcijo v telesu. Biološko aktivne snovi so odgovorne za sintezo in razgradnjo beljakovin, nukleinskih kislin, lipidov, hormonov in drugih snovi v tkivih telesa. BAS so pogosto odgovorni za naše razpoloženje, občutke in čustva.

Nekatere biološko aktivne snovi se lahko samostojno proizvajajo v človeškem telesu, druge pa ne. Na primer, telo praktično ne proizvaja (ne sintetizira) vitaminov - vnesejo ga s hrano ali v obliki vitaminskih kompleksov. Ta vidik je dodaten dokaz o potrebi po preučevanju teh snovi.

Dnevna potreba zdravega človeka po biološko aktivnih snoveh ni velika - le 100-150 mg. Medtem pa, koliko težav nas čaka, če te drobtine ne bo v naši hrani ...

Na žalost danes zaradi močno povečane okoljske obremenitve telesa, pa tudi osiromašenosti prehrane zaradi kemizacije kmetijstva in izčrpavanja tal skoraj vsaka oseba trpi zaradi pomanjkanja določenih biološko aktivnih snovi. Zato je za kompenzacijo teh pojavov in ohranjanje zdravja potreben dodaten vnos osnovnih biološko aktivnih snovi in ​​mikroelementov, tako imenovanih prehranskih dopolnil.

V zvezi z navedenim sem se v tem delu odločil ugotoviti, kakšni so bili predpogoji za preučevanje biološko aktivnih snovi, kako je z razvojem znanosti prišlo do njihovega odkritja in ali trenutno obstaja družbena potreba po nadaljevanju raziskav teh spojin.


Koncept "biološko aktivne snovi" (BAS)

BAV so kemične snovi, ki imajo v nizkih koncentracijah visoko fiziološko aktivnost glede na določene skupine živih organizmov ali na posamezne skupine njihovih celic. Ko govorimo o biološko aktivnih snoveh, najprej mislimo na človeško telo, vendar se ta koncept lahko uporablja tako za živali kot za rastline - torej tiste predmete, ki so sestavljeni iz živih celic, v katerih potekajo različni življenjski procesi. BAS vključujejo vitalne in potrebne spojine, kot so encimi, vitamini in hormoni.

Včasih dobimo napačen vtis, da biološko aktivne snovi, čeprav zelo pomembne, opravljajo samo zasebne, pomožne funkcije. Pojavilo se je zaradi dejstva, da so v specializirani in poljudnoznanstveni literaturi funkcije vsake biološko aktivne snovi obravnavane ločeno drug od drugega.

Encimi sodelujejo pri prebavi in ​​absorpciji hrane. Hkrati se v tkivih telesa odvijajo encimske reakcije, kot so sinteza in razgradnja beljakovin, nukleinskih kislin, lipidov, hormonov in drugih snovi. Vsaka funkcionalna manifestacija živega organizma - dihanje, krčenje mišic, nevropsihična aktivnost, razmnoževanje itd. - so tudi neposredno povezani z delovanjem ustreznih encimskih sistemov. Z drugimi besedami, brez encimov ni življenja in številne človeške bolezni temeljijo na motnjah encimskih procesov, zato njihovega pomena za človeško telo ni mogoče preceniti.

vitamini– to so biološko aktivne organske spojine različnih kemijskih struktur, ki v majhnih koncentracijah vplivajo na metabolizem. Preprosto so potrebni za normalno delovanje skoraj vseh procesov v telesu: povečujejo odpornost telesa na različne ekstremne dejavnike in nalezljive bolezni, prispevajo k nevtralizaciji in izločanju strupenih snovi itd.

Hormoni - To so produkti notranjega izločanja, ki jih proizvajajo posebne žleze ali posamezne celice, sproščajo v kri in se raznašajo po telesu ter običajno povzročijo določen biološki učinek. Hormoni sami ne vplivajo neposredno na nobene celične reakcije. Samo ob stiku s specifičnim receptorjem, ki je edinstven zanj, se povzroči določena reakcija.


Zgodovina študija biološko aktivnih snovi

Preučevanje delovanja človeškega telesa, boja proti bolezni in starosti je že od nekdaj eden najpomembnejših raziskovalnih ciljev številnih znanstvenikov – zdravnikov, fiziologov, biologov in kemikov. Na stičišču teh ved so bile izvedene številne raziskave, ki so vodile do odkritja nam znanih biološko aktivnih snovi.

Začetek dvajsetega stoletja je bil čas izjemnih dosežkov v kemiji, zlasti na področju organske sinteze. Ob tem poteka tudi intenziven razvoj farmakologije. Neomejene možnosti pridobivanja posameznih kemičnih spojin (z znano strukturo in določenimi farmakološkimi lastnostmi, ozkim fokusom delovanja) so na videz postale rešitev vseh težav. Toda že po nekaj desetletjih postane jasno, da sintetična zdravila kljub očitnim prednostim ne upravičijo upov, ki so nanje položeni: človeka ne morejo ozdraviti.

Obsežne študije v 60. letih prejšnjega stoletja so z dokumentirano natančnostjo potrdile, da vsaka žival ali človek, ki pogine naravno, ne pogine zaradi starosti, temveč zaradi podhranjenosti, tj. zaradi pomanjkanja vitaminov in drugih hranil. Takrat, v zgodnjih 70. letih, se je v vseh civiliziranih državah zgodila vitaminska revolucija.

Leta 1969 je Nobelov nagrajenec ameriški biokemik Linus Pauling na vprašanje Svetovne zdravstvene organizacije vodilnim svetovnim znanstvenikom: »Kaj je zdrav človek?« odgovoril: »Zdrav človek je tisti, pri katerem so vsi encimski sistemi v dobrem stanju. uravnotežena oblika." In še več, že takrat je bilo rečeno, da bo prišel čas, ko medicina ne bo zdravila posamezne bolezni, ampak človeka, in to ne z antibiotiki, temveč predvsem z encimi in antiencimi ter oksidanti in antioksidanti.

Vendar pa so se raziskave biološko aktivnih snovi in ​​odkritja na tem področju začela veliko prej kot v 20. stoletju. Recepte, ki opisujejo, kaj jesti in za katere bolezni, so našli na številnih glinenih ploščicah, ki so jih našli v Babilonu in Mezopotamiji. Arheologi datirajo te »zdravniške zapiske« v leto 1500 pr. Tudi v starem Egiptu so slabo počutje zdravili s hrano.